Diastază (amilaze): definiție, enzime care descompun amidonul
Diastazele sunt un grup de enzime care descompun amidonul în zahărul maltoză. Diastaza a fost prima enzimă descoperită. Aceasta a fost obținută din soluția de malț în 1833 de Anselme Payen și Jean-François Persoz, chimiști la o fabrică de zahăr franceză. Descoperirea lor a deschis calea pentru studiul enzimelor ca agenți catalitici specifici.
Ce înseamnă "diastază" și etimologie
Denumirea de "diastase" provine din cuvântul grecesc διάστασις (diastasis), care înseamnă o despărțire sau o separare — în sensul separării lanțurilor de polizaharide. Astăzi, termenul diastază este folosit pentru a desemna orice α-, β- sau γ-amilază care poate descompune carbohidrații. Sufixul -ase, utilizat în mod obișnuit pentru denumirea enzimelor, provine chiar din denumirea diastază.
Tipuri principale de amilaze (diastaze)
- α-amilaza — acționează intern pe lanțurile de amidon (endoglicozidază), rupând legăturile α-1,4 și generând oligozaharide, dextrine și maltoză. Este prezentă în saliva animalelor și la nivel pancreatic (în oameni: amilaza salivară și pancreatică).
- β-amilaza — acționează exo, eliberând unități de maltoză de la capetele lanțului (acționează pe α-1,4, dar nu poate trece peste ramificații α-1,6). Se găsește frecvent în plante (de ex. în malț).
- γ-amilaza (numită și glucoamilază) — poate scinda atât legăturile α-1,4, cât și pe cele α-1,6, eliberând în principal glucoză; este importantă industrial pentru producerea de siropuri de glucoză.
Mecanism chimic
Diastazele catalizează o reacție de hidroliză a legăturilor glicozoidice din amidon. Reacția generală poate fi reprezentată astfel:
A-B + H2O → A-OH + B-H
În contextul amidonului, A-B reprezintă o legătură glicozoidică dintre două unități glucozidice; adăugarea unei molecule de apă rupe acea legătură, rezultând molecule mai mici (maltroză, dextrine, glucoză, în funcție de tipul de amilază).
Surse naturale și biochimie
- Plante: germinarea semințelor (de ex. orz) activează β-amilaza și alte enzime pentru a transforma amidonul în zaharuri fermentabile (proces esențial în fabricarea berii și malțului).
- Microorganisme: numeroase bacterii și fungi produc amilaze cu proprietăți variate, utile industrial.
- Animale și oameni: saliva conține α-amilază (ptialină) care începe digestia amidonului în cavitatea bucală; pancreasul secretă α-amilază pancreatică pentru digestia intestinală.
Proprietăți enzimatice
- pH optim: α-amilazele salivare/pancreatice au pH optim în jur de 6–7, în timp ce α-amilazele microbiene sau glucoamilazele pot avea pH optim acid sau alcalin, în funcție de sursă.
- Temperatură: activitatea variază; unele amilaze microbiene sunt termostabile și funcționează la temperaturi ridicate, util în industrie.
- Co-factori și stabilitate: multe α-amilaze necesită ioni de Ca2+ pentru stabilitate structurală; agenții chelatori pot inactiva enzima.
Utilizări practice și industriale
- Fabricarea berii și a whisky-ului: β- și α-amilaza din malț transformă amidonul cerealelor în zaharuri fermentabile.
- Băcănie: amilazele îmbunătățesc textura pâinii și hidrolizează amidonul pentru a susține drojdia.
- Producția de siropuri de glucoză și dextroză: glucoamilaza este folosită pentru conversia aproape completă a maltozelor în glucoză.
- Detergenți: amilazele moderne, stabilizate, descompun stropii de amidon de pe haine.
- Industria hârtiei, textilelor și a furajelor: pentru modificarea proprietăților amidonului.
Parametri de măsurare
În malting și fabricarea berii se folosește noțiunea de "putere diastatică" (diastatic power), care indică capacitatea maltului de a converti amidonul în zaharuri. Unități comune: grade Lintner sau Windisch-Kolbach.
Importanță clinică
Măsurarea amilazei serice (în special a amilazei pancreatice) este folosită în diagnosticul inflamației acute a pancreasului, obstrucției canalelor pancreatice sau al altor afecțiuni abdominale. Totuși, evaluarea completă include și doze de lipază, deoarece lipaza este mai specifică pentru pancreas.
Inhibitori și considerente
Anumiți inhibitori naturali sau chimici pot bloca activitatea amilazelor (de ex. compuși fenolici sau anumite medicamente). Condițiile extreme de pH sau temperatură pot denatura enzimele.
Rezumat
Diastazele (amilazele) sunt enzime esențiale pentru descompunerea amidonului în zaharuri mai simple (maltoză, glucoză, dextrine). Ele apar în plante, microorganisme și animale, au aplicații largi în alimentație, industrie și medicină și au fost printre primele enzime studiate științific — descoperirea lor în soluția de malț în 1833 rămâne un moment fundamental în biochimie.
Întrebări și răspunsuri
Î: Ce sunt diastasele?
R: Diastazele sunt un grup de enzime care descompun amidonul în zahărul maltoză.
Î: Cine a descoperit prima enzimă, diastaza, și unde a fost descoperită?
R: Anselme Payen și Jean-François Persoz, chimiști la o fabrică de zahăr din Franța, au descoperit diastaza în 1833 din soluția de malț.
Î: Care este semnificația cuvântului "diastază"?
R: Cuvântul "diastază" provine din cuvântul grecesc διάστασις (diastasis), care înseamnă o despărțire sau o separare. Enzimele pur și simplu separă molecula de amidon.
Î: Ce înseamnă astăzi "diastază"?
R: Astăzi, diastaza înseamnă orice α-, β- sau γ-amilază care poate descompune carbohidrații.
Î: De unde provine sufixul -ase utilizat în mod obișnuit pentru denumirea enzimelor?
R: Sufixul -ase utilizat în mod obișnuit pentru denumirea enzimelor a fost derivat din denumirea diastază.
Î: Care este reacția generală catalizată de diastază pentru descompunerea amidonului?
R: Reacția generală catalizată de diastază pentru descompunerea amidonului este: A-B + H2O → A-OH + B-H.
Î: De ce este importantă diastaza?
R: Diastaza este importantă pentru că descompune amidonul în maltoză, care este utilizată ca sursă de energie de către organism. De asemenea, este utilizată în industria alimentară pentru producerea berii, a vinului și a altor produse fermentate.