Enzimă

Structura enzimei

Există mii de enzime diferite și fiecare dintre ele este specifică reacției pe care o catalizează. Enzimele au nume care arată ceea ce fac. Numele enzimelor se termină de obicei în -ase pentru a arăta că sunt enzime. Exemple de astfel de nume includ ATP-sintetaza. Aceasta produce o substanță chimică numită ATP. Un alt exemplu este ADN polimeraza. Aceasta citește un lanț de ADN intact și îl folosește ca șablon pentru a crea un nou lanț.

Un exemplu de enzimă este amilaza, care se găsește în salivă. Aceasta descompune moleculele de amidon în molecule mai mici de glucoză și maltoză. Un alt tip de enzimă este lipaza. Aceasta descompune grăsimile în molecule mai mici, acizi grași și glicerol.d

Proteazele sunt o întreagă clasă de enzime. Acestea descompun alte enzime și proteine înapoi în aminoacizi. Nucleazele sunt enzime care taie ADN-ul sau ARN-ul, adesea într-un loc specific al moleculei.

Enzimele nu servesc doar la descompunerea substanțelor chimice mari în substanțe chimice mai mici. Alte enzime iau substanțe chimice mai mici și le transformă în substanțe chimice mai mari și îndeplinesc multe alte sarcini chimice. Clasificarea de mai jos enumeră principalele tipuri.

Biochimiștii desenează adesea o imagine a unei enzime pentru a o folosi ca ajutor vizual sau ca hartă a enzimei. Acest lucru este greu de realizat deoarece o enzimă poate avea sute sau mii de atomi. Biochimiștii nu pot desena toate aceste detalii. În schimb, ei folosesc modele de panglici ca imagini ale enzimelor. Modelele de panglică pot arăta forma unei enzime fără a fi nevoie să deseneze fiecare atom.

Cele mai multe enzime nu vor funcționa decât dacă temperatura și pH-ul sunt potrivite. La mamifere, temperatura potrivită este, de obicei, de aproximativ 37^o grade C (temperatura corpului). pH-ul corect poate varia foarte mult. Pepsina este un exemplu de enzimă care funcționează cel mai bine atunci când pH-ul este de aproximativ 1,5.

Încălzirea unei enzime peste o anumită temperatură va distruge definitiv enzima. Aceasta va fi descompusă de protează, iar substanțele chimice vor fi utilizate din nou.

Unele substanțe chimice pot ajuta o enzimă să își facă treaba și mai bine. Acestea se numesc activatori. Uneori, o substanță chimică poate încetini o enzimă sau chiar poate face ca enzima să nu funcționeze deloc. Acestea se numesc inhibitori. Majoritatea medicamentelor sunt substanțe chimice care fie accelerează, fie încetinesc o anumită enzimă din corpul uman.

Amilaza salivară: ion clorură verde; calciu bej

Structura enzimei

Există mii de enzime diferite și fiecare dintre ele este specifică reacției pe care o catalizează. Enzimele au nume care arată ceea ce fac. Numele enzimelor se termină de obicei în -ase pentru a arăta că sunt enzime. Exemple de astfel de nume includ ATP-sintetaza. Aceasta produce o substanță chimică numită ATP. Un alt exemplu este ADN polimeraza. Aceasta citește un lanț de ADN intact și îl folosește ca șablon pentru a crea un nou lanț.

Un exemplu de enzimă este amilaza, care se găsește în salivă. Aceasta descompune moleculele de amidon în molecule mai mici de glucoză și maltoză. Un alt tip de enzimă este lipaza. Aceasta descompune grăsimile în molecule mai mici, acizi grași și glicerol.d

Proteazele sunt o întreagă clasă de enzime. Acestea descompun alte enzime și proteine înapoi în aminoacizi. Nucleazele sunt enzime care taie ADN-ul sau ARN-ul, adesea într-un loc specific al moleculei.

Enzimele nu servesc doar la descompunerea substanțelor chimice mari în substanțe chimice mai mici. Alte enzime iau substanțe chimice mai mici și le transformă în substanțe chimice mai mari și îndeplinesc multe alte sarcini chimice. Clasificarea de mai jos enumeră principalele tipuri.

Biochimiștii desenează adesea o imagine a unei enzime pentru a o folosi ca ajutor vizual sau ca hartă a enzimei. Acest lucru este greu de realizat deoarece o enzimă poate avea sute sau mii de atomi. Biochimiștii nu pot desena toate aceste detalii. În schimb, ei folosesc modele de panglici ca imagini ale enzimelor. Modelele de panglică pot arăta forma unei enzime fără a fi nevoie să deseneze fiecare atom.

Cele mai multe enzime nu vor funcționa decât dacă temperatura și pH-ul sunt potrivite. La mamifere, temperatura potrivită este, de obicei, de aproximativ 37^o grade C (temperatura corpului). pH-ul corect poate varia foarte mult. Pepsina este un exemplu de enzimă care funcționează cel mai bine atunci când pH-ul este de aproximativ 1,5.

Încălzirea unei enzime peste o anumită temperatură va distruge definitiv enzima. Aceasta va fi descompusă de protează, iar substanțele chimice vor fi utilizate din nou.

Unele substanțe chimice pot ajuta o enzimă să își facă treaba și mai bine. Acestea se numesc activatori. Uneori, o substanță chimică poate încetini o enzimă sau chiar poate face ca enzima să nu funcționeze deloc. Acestea se numesc inhibitori. Majoritatea medicamentelor sunt substanțe chimice care fie accelerează, fie încetinesc o anumită enzimă din corpul uman.

Amilaza salivară: ion clorură verde; calciu bej

Model cu cheie și încuietoare

Enzimele sunt foarte specifice. În 1894, Emil Fischer a sugerat că atât enzima, cât și substratul au forme geometrice specifice complementare care se potrivesc exact una în cealaltă. Acest lucru este adesea denumit modelul "lacătului și cheii". Cu toate acestea, acest model nu reușește să explice ce se întâmplă în continuare.

În 1958, Daniel Koshland a sugerat o modificare a modelului cu cheie și încuietoare. Deoarece enzimele sunt structuri mai degrabă flexibile, situsul activ este remodelat de interacțiunile cu substratul. Prin urmare, substratul nu se leagă pur și simplu de un situs activ rigid. Lanțurile laterale de aminoacizi din situsul activ sunt îndoite în poziții astfel încât enzima să își desfășoare activitatea catalitică. În unele cazuri, cum ar fi glicozidele, molecula de substrat își schimbă, de asemenea, ușor forma atunci când intră în situsul activ.

Diagrame pentru a arăta ipoteza de potrivire indusă a acțiunii enzimei

Model cu cheie și încuietoare

Enzimele sunt foarte specifice. În 1894, Emil Fischer a sugerat că atât enzima, cât și substratul au forme geometrice specifice complementare care se potrivesc exact una în cealaltă. Acest lucru este adesea denumit modelul "lacătului și cheii". Cu toate acestea, acest model nu reușește să explice ce se întâmplă în continuare.

În 1958, Daniel Koshland a sugerat o modificare a modelului cu cheie și încuietoare. Deoarece enzimele sunt structuri mai degrabă flexibile, situsul activ este remodelat de interacțiunile cu substratul. Prin urmare, substratul nu se leagă pur și simplu de un situs activ rigid. Lanțurile laterale de aminoacizi din situsul activ sunt îndoite în poziții astfel încât enzima să își desfășoare activitatea catalitică. În unele cazuri, cum ar fi glicozidele, molecula de substrat își schimbă, de asemenea, ușor forma atunci când intră în situsul activ.

Diagrame pentru a arăta ipoteza de potrivire indusă a acțiunii enzimei

Funcția

Ecuația generală pentru o reacție enzimatică este:

Substrat + Enzimă -> Substrat:Enzimă -> Produs:Enzimă -> Produs + Enzimă

Enzimele reduc energia de activare a unei reacții prin formarea unui complex intermediar cu substratul. Acest complex se numește complex enzimă-substrat.

De exemplu, sucrasa, de 400 de ori mai mare decât substratul său, zaharoza, descompune zaharoza în zaharurile sale constitutive, care sunt glucoza și fructoza. Sucrasa curbează zaharoza și tensionează legătura dintre glucoză și fructoză. Moleculele de apă se alătură și realizează scindarea într-o fracțiune de secundă. Enzimele au aceste caracteristici cheie:

1. Ele sunt catalitice. De obicei, cresc rata de reacție de 10 miliarde de ori.^p39 Enzima însăși nu este modificată de reacție.
2. Acestea sunt eficiente în cantități mici. O moleculă de enzimă poate transforma 1 000 de molecule de substrat pe minut, iar unele sunt cunoscute pentru a transforma 3 milioane într-un minut.^p39
3. Acestea sunt foarte specifice. O enzimă va efectua doar una dintre numeroasele reacții de care este capabil un substrat.

Controlul activității enzimatice

Există cinci moduri principale prin care activitatea enzimatică este controlată în celulă.

1. Producția de enzime (transcrierea și traducerea genelor enzimatice) poate fi crescută sau redusă ca răspuns la schimbările din mediul celular. Această formă de reglare a genelor se numește inducție și inhibiție enzimatică. De exemplu, în cazul bacteriilor care sunt rezistente la antibiotice precum penicilina, sunt induse enzime care hidrolizează molecula de penicilină.
2. Enzimele pot fi prezente în diferite compartimente celulare. De exemplu, acizii grași sunt sintetizați de un set de enzime în citosol, reticulul endoplasmatic și aparatul Golgi. Apoi, aceștia sunt utilizați de un set diferit de enzime ca sursă de energie în mitocondrii.
3. Enzimele pot fi reglate de propriile lor produse. De exemplu, produsul (produsele) final(e) inhibă adesea una dintre primele enzime ale căii. Un astfel de mecanism de reglare se numește feedback negativ, deoarece cantitatea de produs final produsă este reglată de propria sa concentrație. Acest lucru împiedică celulele să producă prea multă enzimă. Controlul acțiunii enzimelor ajută la menținerea unui mediu intern stabil în organismele vii.
4. Enzimele pot fi reglementate, fiind modificate după producerea lor. Un exemplu este scindarea lanțului polipeptidic. Chimotripsina, o protează digestivă, este produsă în formă inactivă în pancreas și transportată în această formă în stomac, unde este activată. Acest lucru împiedică enzima să digere pancreasul sau alte țesuturi înainte de a intra în intestin. Acest tip de precursor inactiv al unei enzime este cunoscut sub numele de zimogen.
5. Unele enzime se pot activa atunci când se mută într-un mediu diferit (de exemplu, de la un pH ridicat la un pH scăzut). De exemplu, hemaglutinina din virusul gripal este activată de o schimbare de formă. Acest lucru este cauzat de condițiile acide care apar în interiorul lizozomului celulei gazdă.

Graficul care arată efectul modificării temperaturii asupra activității enzimei


Graficul care arată efectul modificării pH-ului asupra activității enzimatice

Funcția

Ecuația generală pentru o reacție enzimatică este:

Substrat + Enzimă -> Substrat:Enzimă -> Produs:Enzimă -> Produs + Enzimă

Enzimele reduc energia de activare a unei reacții prin formarea unui complex intermediar cu substratul. Acest complex se numește complex enzimă-substrat.

De exemplu, sucrasa, de 400 de ori mai mare decât substratul său, zaharoza, descompune zaharoza în zaharurile sale constitutive, care sunt glucoza și fructoza. Sucrasa curbează zaharoza și tensionează legătura dintre glucoză și fructoză. Moleculele de apă se alătură și realizează scindarea într-o fracțiune de secundă. Enzimele au aceste caracteristici cheie:

1. Ele sunt catalitice. De obicei, cresc rata de reacție de 10 miliarde de ori.^p39 Enzima însăși nu este modificată de reacție.
2. Acestea sunt eficiente în cantități mici. O moleculă de enzimă poate transforma 1 000 de molecule de substrat pe minut, iar unele sunt cunoscute ca fiind capabile să transforme 3 milioane de molecule într-un minut.^p39
3. Acestea sunt foarte specifice. O enzimă va efectua doar una dintre numeroasele reacții de care este capabil un substrat.

Controlul activității enzimatice

Există cinci moduri principale prin care activitatea enzimatică este controlată în celulă.

1. Producția de enzime (transcrierea și traducerea genelor enzimatice) poate fi crescută sau redusă ca răspuns la schimbările din mediul celular. Această formă de reglare a genelor se numește inducție și inhibiție enzimatică. De exemplu, în cazul bacteriilor care sunt rezistente la antibiotice precum penicilina, sunt induse enzime care hidrolizează molecula de penicilină.
2. Enzimele pot fi prezente în diferite compartimente celulare. De exemplu, acizii grași sunt sintetizați de un set de enzime în citosol, reticulul endoplasmatic și aparatul Golgi. Apoi, aceștia sunt utilizați de un set diferit de enzime ca sursă de energie în mitocondrii.
3. Enzimele pot fi reglate de propriile lor produse. De exemplu, produsul (produsele) final(e) inhibă adesea una dintre primele enzime ale căii. Un astfel de mecanism de reglare se numește feedback negativ, deoarece cantitatea de produs final produsă este reglată de propria sa concentrație. Acest lucru împiedică celulele să producă prea multă enzimă. Controlul acțiunii enzimelor ajută la menținerea unui mediu intern stabil în organismele vii.
4. Enzimele pot fi reglementate, fiind modificate după producerea lor. Un exemplu este scindarea lanțului polipeptidic. Chimotripsina, o protează digestivă, este produsă în formă inactivă în pancreas și transportată în această formă în stomac, unde este activată. Acest lucru împiedică enzima să digere pancreasul sau alte țesuturi înainte de a intra în intestin. Acest tip de precursor inactiv al unei enzime este cunoscut sub numele de zimogen.
5. Unele enzime se pot activa atunci când se mută într-un mediu diferit (de exemplu, de la un pH ridicat la un pH scăzut). De exemplu, hemaglutinina din virusul gripal este activată de o schimbare de formă. Acest lucru este cauzat de condițiile acide care apar în interiorul lizozomului celulei gazdă.

Graficul care arată efectul modificării temperaturii asupra activității enzimei


Graficul care arată efectul modificării pH-ului asupra activității enzimatice

Inhibitori enzimatici

Inhibitorii pot fi utilizați pentru a împiedica o enzimă să se lege de un substrat. Acest lucru poate fi făcut pentru a încetini o reacție controlată de enzimă. Inhibitorii se potrivesc slab sau parțial în situsul activ al enzimei. Astfel, se împiedică sau se încetinește formarea unui complex enzimă-substrat.

Inhibitori enzimatici

Inhibitorii pot fi utilizați pentru a împiedica o enzimă să se lege de un substrat. Acest lucru poate fi făcut pentru a încetini o reacție controlată de enzimă. Inhibitorii se potrivesc slab sau parțial în situsul activ al enzimei. Astfel, se împiedică sau se încetinește formarea unui complex enzimă-substrat.

Denaturare

Denaturarea este alterarea ireversibilă a situsului activ al unei enzime, cauzată de o schimbare extremă a temperaturii sau a pH-ului. Aceasta va scădea rata de reacție deoarece molecula de substrat nu va putea să se potrivească în situsul activ, astfel încât nu se pot forma produse.

Denaturare

Denaturarea este alterarea ireversibilă a situsului activ al unei enzime, cauzată de o schimbare extremă a temperaturii sau a pH-ului. Aceasta va scădea rata de reacție deoarece molecula de substrat nu va putea să se potrivească în situsul activ, astfel încât nu se pot forma produse.

Cofactori

Cofactorii sau coenzimele sunt molecule auxiliare necesare pentru a face ca o enzimă să funcționeze. Ei nu sunt proteine și pot fi molecule organice sau anorganice. Ambele tipuri de molecule conțin uneori un ion metalic în centru, cum ar fi Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ sau clustere de fier-sulf. Acest lucru se datorează faptului că acești ioni pot acționa ca donatori de electroni, iar acest lucru este important în multe reacții. Nevoia enzimelor de diverși mici ajutoare este motivul de bază pentru care animalele, inclusiv noi înșine, au nevoie de oligoelemente și vitamine.

Cofactori

Cofactorii sau coenzimele sunt molecule auxiliare necesare pentru a face ca o enzimă să funcționeze. Ei nu sunt proteine și pot fi molecule organice sau anorganice. Ambele tipuri de molecule conțin uneori un ion metalic în centru, cum ar fi Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ sau clustere de fier-sulf. Acest lucru se datorează faptului că acești ioni pot acționa ca donatori de electroni, iar acest lucru este important în multe reacții. Nevoia enzimelor de diverși mici ajutoare este motivul de bază pentru care animalele, inclusiv noi înșine, au nevoie de oligoelemente și vitamine.

Clasificare

Enzimele au fost clasificate de către Uniunea Internațională de Biochimie. Comisia lor pentru enzime a grupat toate enzimele cunoscute în șase clase:

1. Oxido-reductaze: catalizează transferul de electroni
2. Transferazele: deplasează gruparea funcțională de la o moleculă la alta
3. Hidrolaze: adaugă gruparea -OH (hidroxil)
4. Lilaza: desface legăturile chimice și adesea adaugă o legătură dublă sau o structură inelară.
5. Izomeraze: A -> B unde B este un izomer al lui A
6. Ligaze: unesc două molecule mari: Ab + C -> A-C + b

Enzimele individuale primesc un număr de patru cifre care le clasifică în baza de date. ^p145

Clasificare

Enzimele au fost clasificate de către Uniunea Internațională de Biochimie. Comisia lor pentru enzime a grupat toate enzimele cunoscute în șase clase:

1. Oxido-reductaze: catalizează transferul de electroni
2. Transferazele: deplasează gruparea funcțională de la o moleculă la alta
3. Hidrolaze: adaugă gruparea -OH (hidroxil)
4. Lilaza: desface legăturile chimice și adesea adaugă o legătură dublă sau o structură inelară.
5. Izomeraze: A -> B unde B este un izomer al lui A
6. Ligaze: unesc două molecule mari: Ab + C -> A-C + b

Enzimele individuale primesc un număr de patru cifre care le clasifică în baza de date. ^p145

Utilizări ale enzimelor

Enzimele sunt utilizate în comerț pentru:

• prepararea hranei pentru bebeluși - pre-digerarea alimentelor pentru bebeluși
• înmuierea centrelor de ciocolată
• praf de spălat biologic - care conține enzime proteazice pentru a descompune murdăria și murdăria. Aceasta descompune moleculele mari, insolubile, în molecule mici, solubile. Funcționează la o temperatură mai scăzută, astfel încât este nevoie de mai puțină energie (termostabil)

Utilizări ale enzimelor

Enzimele sunt utilizate în comerț pentru:

• prepararea hranei pentru bebeluși - pre-digerarea alimentelor pentru bebeluși
• înmuierea centrelor de ciocolată
• praf de spălat biologic - care conține enzime proteazice pentru a descompune murdăria și murdăria. Aceasta descompune moleculele mari, insolubile, în molecule mici, solubile. Funcționează la o temperatură mai scăzută, astfel încât este nevoie de mai puțină energie (termostabil)

Pagini conexe

• Cinetica exploziei

Pagini conexe

• Cinetica exploziei